Функции белков

Содержание

Функции белков в организме

Функции белков

Белки (протеины, полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из одной или нескольких длинных цепей аминокислотных остатков (альфа-аминокислот), соединённых в цепочку пептидной связью.

Функции белков играют центральную роль в биологических процессах организма и более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. При всей важности этого макронутриента, не стоит недооценивать и другие (жиры, углеводы)

Структура и состав белков

Основным строительным материалом белка являются аминокислоты. Существует двадцать различных форм аминокислот (α-аминокислот), используемых организмом человека.

Из них, одиннадцать считаются заменимыми, организм способен их самостоятельно синтезировать, а девять являются незаменимыми (жизненно необходимыми), организм не может синтезировать их для удовлетворения потребностей.

Длинные цепи аминокислот называют полипептидами, в зависимости от их расположения вдоль цепи, определяется структура и химические свойства белка.

Аминокислоты представляют собой органические молекулы, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, азота и иногда серы.

Являясь основным компонентом для формирования и поддержания структурных и функциональных элементов организма, белки участвуют в функции регенераций клеток и тканей, производства гормонов и ферментов, баланса жидкости и обеспечения энергией.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот и неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки содержат только аминокислоты, их называют простыми.

Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу)Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов)., их называют сложными.

Описание с примерами белков осуществляющих данную функцию в организме.

Ферментативная, или каталитичеcкая

Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений (синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому).

  • Фумаратгидратаза – катализирует обратимое превращение фумарат + Н2О -> малат.
  • Цитохромоксидаза – участвует в транспорте электронов на кислород.

Гормональная, или регуляторная

Участие белков в функции регуляции обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма.

  • Инсулин – задействован в функции регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов.
  • Лютропин – задействован в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников.

Рецепторная

Избирательное связывание белком различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки (цитозольные рецепторы).

  • Цитозольный рецептор эстрадиола – связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки.
  • Глюкагоновый рецептор – связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени.
  • Регуляторная субъединица протеинкиназы – связывает цАМФ внутри клеток.

Транспортная

Связывание и транспорт белком веществ между тканями и через мембраны клетки.

  • Липопротеиды – применяются в переносе липидов между тканями организма.
  • Транскортин – переносит кортикостероиды (гормоны коры надпочечников в крови).
  • Миоглобин – переносит кислород в мышечной ткани.

Структурная

Участие белков в построении различных мембран.

  • Структурные белки митохондрий, плазматической мембраны и т. д. .

Опорная, или механическая

Близкая по назначению к структурной функции белка организме. Обеспечивает прочность опорных тканей, применяется в построении внеклеточных структур.

  • Коллаген – структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий.
  • Фиброин – задействован в построении оболочки кокона шелкопряда.
  • β-Кератин – структурная основа шерсти, ногтей, копыт.

Резервная, или трофическая

Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток.

Близка к резервной функции белка в организме. Белок используется как субстрат (при распаде) для образования энергии. При распаде 1 г белка выделяется 17,1 кДж энергии.

  • Все белки (поступающие или с пищей, или внутриклеточные), которые распадаются до конечных продуктов (СО2, Н2О, мочевина).

Механохимическая, или сократительная

Сокращение (механический процесс) с использованием химической энергии.

  • Миозин – закрепленные нити в миофибриллах.
  • Актин – движущиеся нити в миофибриллах.

Электроосмотическая

Участие белка в функции образовании разницы электрических зарядов и градиента концентрации ионов на мембране.

  • Na+, К+ АТФаза – фермент, задействован в создании разницы концентраций ионов Na+ и К+ и электрического заряда на клеточной мембране.

Энерготрансформирующая

Функция трансформации электрической и осмотической энергии в химическую энергию (АТФ).

  • АТФ-синтетаза – осуществляет функцию синтеза АТФ за счет разности электрических потенциалов или градиента осмотической концентрации ионов на сопрягающей мембране.

Когенетическая

Вспомогательная генетическая функция белков (приставка “ко” в переводе с латинского означает совместность действия). Сами белки не являются генетическим (наследственным) материалом, но помогают нуклеиновым кислотам реализовывать способность к самовоспроизведению и переносу информации.

  • ДНК-полимераза – фермент, применяющийся в репликации ДНК.
  • ДНК-зависимая РНК-полимераза – фермент, участвующий в переносе информации от ДНК к РНК.

Генно-регуляторная

Способность некоторых белков участвовать в регуляции матричных функций нуклеиновых кислот и переноса генетической информации.

  • Гистоны – белки, участвующие в регуляции репликации и частично транскрипции участков ДНК.
  • Кислые белки – участвуют в регуляции процесса транскрипции отдельных участков ДНК.

Иммунологичеcкая, или антитоксическая

Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов (токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген – антитело.

  • Иммуноглобулины А, М, G и др. – выполняют защитную функцию.
  • Комплемент – белок, способствующий образованию комплекса – антиген-антитело.

Токсигенная

Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (в основном микроорганизмами), являются ядовитыми для других живых организмов.

  • Ботулинический токсин – пептид, выделяемый палочкой ботулизма.

Обезвреживающая

Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения (тяжелые металлы, алкалоиды), обезвреживая их.

  • Альбумины – связывают тяжелые металлы, алкалоиды.

Гемостатическая

Участие белка в функции образования тромба и остановке кровотечения.

  • Фибриноген – белок сыворотки крови, полимеризуется в виде сетки, составляющей структурную основу тромба.

P.S. Работа и функции белков являются основой структуры любого организма и всех протекающих в нем процессов.

Белок составляет почти 17% от общей массы тела. Нехватка белка или любые нарушения в них приводит к ухудшению самочувствия и заболеваниям. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Источники:

  1. www.ncbi.nlm.nih.gov
  2. Proteins
  3. studfiles.net

Все материалы носят ознакомительный характер. [Отказ от ответственности krok8.com]

Источник: https://krok8.com/funktsii-belkov-v-organizme/

Функции белков в организме человека

Функции белков

Что мы знаем о белках, которые ежедневно употребляем вместе с пищей? Большинство людей знакомы с ними, как с материалом для строительства мышц. Но это не самая главная их задача. Для чего еще нам нужен белок и почему мы в нем так сильно нуждаемся? Давайте рассмотрим все функции белков в организме человека и их важность в нашем питании.

Я уже заводил белковую тему на блоге «Веди ЗОЖ» Тогда мы говорили о том, вреден протеин или нет. Тематика спортивного питания сейчас очень популярна среди начинающих спортсменов. Поэтому я не мог ее не затронуть. Подробнее читайте в этой статье.

Являясь основной составляющей всех клеток и органических тканей, белки играют чрезвычайно важную роль в бесперебойном функционировании организма. Они активно участвуют в абсолютно всех жизненно важных процессах.

Даже наше мышление напрямую связано с этим высокомолекулярным органическим веществом. Я не говорю уже о метаболизме, сократимости, способности к росту, раздражимости и размножению.

Все эти процессы невыполнимы без присутствия белков.

Белки связывают воду и тем самым образуют в организме плотные, характерные для человеческого тела, коллоидные структуры.

Известный немецкий философ Фридрих Энгельс говорил, что жизнь является способом существования белков, которые постоянно взаимодействуют с окружающей их средой посредством непрерывного обмена веществ, и как только этот обмен прекращается, белок разлагается — заканчивается и сама жизнь.

Функции белков и виды аминокислот

Новые клетки не могут родиться без участия белка. Его основная задача — строительство. Он — строитель молодых клеток, без которых невозможно развитие растущего организма. Когда этот организм перестает расти и достигает зрелого возраста, клетки, которые свое уже отжили, нуждаются в регенерации, проходящей только при участии белка.

Для этого процесса его количество должно быть пропорционально изнашиваемости тканей. Поэтому людям, ведущим спортивную жизнь, связанную с мышечными нагрузками (например занятия стрит воркаутом), необходимо употреблять больше белка. Чем выше нагрузка на мышцы, тем больше их организм нуждается в регенерации и, соответственно, в белковой пищи.

Роль специфических белков

В организме надо поддерживать постоянный баланс специфических белков.

Из них состоят гормоны, разные антитела, ферменты и многие другие образования, принимающие непосредственное участие в важнейших для нормальной жизнедеятельности биохимических процессах.

Функции, которые выполняют эти белки, являются очень тонкими и сложными. Мы на постоянном уровне должны поддерживать их количество и состав в организме.

Белок — это сложный биополимер, содержащий азот. Его мономерами являются α-аминокислоты. Белок, в зависимости от своего вида, состоит из различных аминокислот. Именно по аминокислотному составу судят о биологической ценности белка. Молекулярная масса белков: 6000-1000000 и более.

Аминокислоты в белках

Что такое аминокислоты? Это органические соединения, которые состоят из двух функциональных групп:

  • карбоксильная (-COOH-) — группа, определяющая кислотные свойства молекул;
  • аминогруппа (-NH2-) — группа, придающая молекулам основные свойства.

Природных аминокислот существует очень и очень много. В белках продуктов питания их содержится всего 20.

Природных аминокислот существует очень и очень много. В белках продуктов питания их содержится всего 20:

аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин (гликокол), глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистин.

Незаменимыми аминокислотами являются 8 из 20 выше перечисленных. Это валин, изолейцин, лизин, лейцин, треонин, триптофан, фенилаланин, метионин. Незаменимыми они называются потому, что их мы можем получить только с пищей. Такие аминокислоты не синтезируются в нашем организме. У детей до одного года незаменимой аминокислотой является также гистидин.

Если организм страдает недостатком одной из незаменимых аминокислот или нарушением сбалансированности их состава, то в организме начинаются сбои. Нарушается синтез белка и могут возникать различные патологии.

Какие есть виды белков?

Все имеющиеся в продуктах питания белки, разделяются на простые и сложные. Простые белки еще называют протеинами, а сложные — протеидами.

Отличаются они тем, что простые состоят только лишь из полипептидных цепей, а сложные, кроме молекулы белка, содержат еще и простетическую группу — небелковую часть.

Если говорить простым языком, то протеины — это чистый белок, а протеиды — не чистый белок.

Также белки делятся и по пространственной структуре на глобулярные и фибрилярные. У молекул глобулярных белков форма сферическая или элипсоидная, а у молекул фибрилярных белков – нитевидная.

Простые глобулярные белки: альбумины и глобулины, глютелины и проламины.

В состав молока, сыворотки, яичного белка входят альбумины и глобулины. В свою очередь, глютелины и проламины — это растительные белки, содержащиеся в семенах злаков. Они образуют основную массу клейковины. Растительные белки бедны на лизин, лейцин, метионин, треонин и триптофан. Зато они богаты на глутаминовую кислоту.

Опорная функция в организме выполняется структурными белками (протеноидами). Они относятся к фибрилярным белкам животного происхождения.

Также они устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами и вообще не растворяются в воде. К протеноидам относятся кератины (в них содержится много цистина), коллаген и эластин.

В двух последних содержится мало серосодержащих аминокислот. Кроме этого, коллаген богат оксипролином и оксилизином, не содержит триптофан.

Коллаген становится растворимым в воде и превращается в желатин (глютин) в процессе длительного кипячения. В виде желатина его используют для приготовления многих кулинарных блюд.

К сложным белкам относят глико- , липо- , металло- , нуклео- , хромо- и фосфопротеиды.

  • Пластическая функция — обеспечивают организм пластическим материалом. Белок — это строительный материал для клеток, основной компонент абсолютно всех ферментов и большинства гормонов.
  • Каталитическая функция – выступают ускорителями всех биохимических процессов.
  • Гормональная функция — являются составной частью большинства гормонов.
  • Функция специфичности — обеспечивается как индивидуальная, так и видовая специфичность, которая положена в основу проявления как иммунитета, так и аллергии.
  • Транспортная функция — белок участвует в транспортировке кровью кислорода, некоторых витаминов, минералов, углеводов, липидов, гормонов и других веществ.

Белок мы можем получить лишь вместе с пищей. Его резервных запасов организм не имеет. Это незаменимый компонент рациона. Вот только не следует сильно увлекаться белковой едой, так как это может привести к отравлению организма и активному размножению свободных радикалов.

Белки и азотный баланс

В здоровом организме постоянно поддерживается азотный баланс. Так называемое состояние азотного равновесия. Это означает, что количество поступающего в организм вместе с пищей азота, должно быть равно количеству выводимого из организма азота вместе с мочой, калом, потом, шелушением кожи, ногтями, волосами.

Есть понятия позитивного азотного баланса (количество выводимого азота меньше, чем прибывающего) и негативного азотного баланса (количество выводимого азота больше, чем прибывающего). Позитивный азотный баланс, как правило, наблюдается у выздоравливающих после тяжелых заболеваний и детишек. Это связано с их процессом постоянного роста детей. Кроме этого, такой баланс имеет место.

Если процессы катаболизма белка преобладают над процессами синтеза (голодание, рвота, безбелковая диета, анорексия), или происходит адсорбция белков в системе пищеварения, или наблюдается процесс распада белков из-за тяжелых заболеваний, то тут имеет место негативный азотный баланс.

Дефицит и переизбыток белков

Белки, попадая вместе с едой в организм, окисляются и снабжают организм энергией.

16,7 кДж энергии (4 ккал) выделяется при окислении всего лишь 1 г белка.

Во время голодания, резко увеличивается потребление организмом белка, как источника энергии.

Белки, попадая вместе с пищей в желудок, расщепляются на аминокислоты. Далее эти аминокислоты всасываются слизистой кишечника и поступают прямиком в печень. А оттуда аминокислоты направляются во все остальные органы и соединительные ткани с целью синтеза белков человеческого организма.

Белковая недостаточность

Если в пище ежедневного рациона питания содержится недостаточное количество белка — его дефицит, то это скорее всего приведет к белковой недостаточности. Легкая белковая недостаточность может возникнуть при нарушении сбалансированного питания, при ряде заболеваний, приводящих к нарушению усвоения белков, усилению катаболизма и другим нарушениям метаболизма белков и аминокислот.

Переизбыток белков

Кроме дефицита, бывает и переизбыток белков в организме. В этом случае пищеварительная и выделительная системы претерпевают сильные нагрузки, что приводит к образованию продуктов гниения в пищеварительном канале. А это вызывает интоксикацию и отравление всего организма.

Вот такие вот функции белков в организме. Вывод можно сделать только один. Надо вести правильное рациональное питание.

Источник: https://vedizozh.ru/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka/

Основные функции белков в клетке

Функции белков

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.

Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.

Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.

В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:

1. Строительная функция

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:

  • кератин – из него состоят волосы, ногти, перья, копыта
  • коллаген – главный компонент хрящей и сухожилий; 
  • эластин (связки);
  • белки клеточных мембран (в основном – гликопротеиды)

2. Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:

  • липопротеины — отвечает за перенос жира.
  • гемоглобин — транспорт кислорода, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ;
  • гаптоглобин — транспорт гема),
  • трансферрин — транспорт железа.

Белки  транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

В состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки – Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

3. Регуляторная функция

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:

  • гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена.

4. Защитная функция

  •  В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. 
  •  Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

5. Двигательная функция

  • Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных, движений листьев у растений, мерцание ресничек у простейших и т.д.

 
6. Сигнальная функция

  • В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков (рецепторы), способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

7. Запасающая функция

  • В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. У животных и человека при длительном голодании используются белки мышц, эпителиальных тканей и печени.
  • Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

8. Энергетическая функция

  • При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы (по словам одного из биохимиков: использовать белки для получения энергии – все равно, что топить печь долларовыми купюрами).

9. Каталитическая (ферментативная) функция

  • Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках.

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью.

 Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты можно разделить на две группы:

  1. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот.
  2. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины.

10. Функция антифириза

  • В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.

11. Питательная (резервная) функция

  • Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Решай задания и варианты по биологии с ответами

Источник: https://bingoschool.ru/news/funkczii-belka/

Функции белков в организме | Химия онлайн

Функции белков

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза. Животные организмы получают, в основном, готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков.

Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

фильм«Функции белков»

Разнообразные функции белков определяются a-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

1. Каталитическая (ферментативная) функция

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

Белки – это очень мощные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК.

2. Транспортная функция 

Некоторые белки способны присоединять и переносить (транспортировать) различные вещества по крови от одного органа к другому и в пределах клетки.

Белки транспортируют липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), ионы металлов (глобулины), кислород и углекислый газ (гемоглобин), некоторые витамины, гормоны и др.

Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

3. Защитная функция 

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), которые вырабатываются иммунной системой организма. Они обеспечивают физическую, химическую и иммунную защиту организма путем связывания и обезвреживания веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях.

Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки. Интерфероны — универсальные противовирусные белки.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

4. Сократительная (двигательная) функция

Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят изменение форм клеток и субклеточных частиц.

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция

Структурная функция — одна из важнейших функций белков. Белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей, эластин стенок кровеносных сосудов, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

Кератин синтезируется кожей. Волосы и ногти – это производные кожи.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция 

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

 Интересно знать!

В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

7. Питательная (запасная) функция

Питательная функция осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

8. Рецепторная (сигнальная) функция

Некоторые белки (белки-рецепторы), встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

 9. Энергетическая функция

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки

Источник: https://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/belki/funkcii-belkov-v-organizme.html

Строение и функции белков

Функции белков

Определение 1

Белки – сложные органические соединения (биополимеры), в состав молекул которых входят углерод, водород, кислород и азот (иногда серы). Их мономеры – аминокислоты.

Белки играют первостепенное значение в жизни всех организмов. Они характеризуются неисчерпаемым разнообразием, которое одновременно очень специфично.

Замечание 1

Белки и нуклеиновые кислоты являются материальной основой всего богатства организмов окружающей среды. Их доля составляет 50 – 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков похожи на длинные цепи, состоящие из 50 – 1500 остатков аминокислот, соединённых крепкой ковалентной азотно-углеродной (пептидной) связью. В результате образуется первичная структура белка – полипептидная цепь.

Замечание 2

Молекула белка – это полипептид, молекулярная масса которого составляет от 5 тыс. до 150 тыс. Бывает и больше.

Простые белки состоят лишь из аминокислот, а сложные белки, кроме аминокислот, могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды) и т.п.

Ничего непонятно?

Попробуй обратиться за помощью к преподавателям

Все свойства клетки (химические, морфологические, функциональные) зависят от специфических белков, содержащихся в ней.

Замечание 3

Именно набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи и определяет специфичность белка.

Замена лишь одной аминокислоты в составе белковой молекулы или изменение последовательности расположения аминокислот может привести к изменению функций белка.

Этим и объясняется большое разнообразие в строении белковой молекулы первичной структуры.

Потому не удивительно, что живой организм, чтобы иметь возможность выполнять свои функции, использует особенный виды белков и его возможности в этом отношении неограниченные.

Пространственное расположение полипептидных цепей также определяет свойства белков. В живой клетке полипептидные цепи скрученные или согнутые, имеют вторичную или третичную структуру.

Вторичная структура представлена спирально закрученной белковой цепочкой. Витки спирали удерживаются благодаря водородным связям, образующимся между расположенными на соседних витках СО – и NH – группами.

В результате дальнейшего закручивания спирали возникает специфическая конфигурация каждого белка – третичная структура. Образуется она благодаря связям между белковыми радикалами аминокислотных остатков:

  • ковалентным дисульфидным (S – S-связям) между остатками цистеина,
  • водородным,
  • ионными.
  • гидрофобным взаимодействиям.

В количественном соотношении наиболее важными являются гидрофобные взаимодействия, вызванные тем, что неполярные боковые цепи аминокислот стремятся объединиться друг с другом, не смешиваясь с водной средой. Белок при этом свёртывается так, чтобы его гидрофобные боковые цепи были спрятаны внутри молекулы, то есть защищены от контакта с водой, а наружу, наоборот, выставлены боковые гидрофильные цепи.

Для каждого белка специфичны количество молекуламинокислот с гидрофобными радикалами и количество молекул цистеина и характер их взаимного расположения в полипептидной цепи.

Взаимное расположение групп атомов, обходимое для проявления активности белка как катализатора, его гормональных функций и др. обеспечивается сохранением определённой формы молекулы. Потому стойкость макромолекул – не случайное свойство, а один из важнейших способовстабилизации организма.

Биологическая активность белка может проявлятся лишь когда он имеет третичную структуру, потому при замене в полипептидной цепи даже одной аминокислоты могут возникнуть изменения в конфигурации белка, а его биологическая активность снизится или же исчезнет совсем.

Иногда две, три, и больше белковых молекул с третичной структурой могут объединиться в единый комплекс. Подобные образования являются четвертичной структурой белка.

Пример 1

Примером такого сложного белка является гемоглобин, который состоит из четырёх субединиц и небелковой части – гема. Он способен выполнять свои функции только в такой форме.

В четвертичной структуре белковые субединицы не связаны химически, однако вся структура достаточно крепкая благодаря действию слабых межмолекулярных сил.

Под влиянием разнообразных физических и химических факторов (обработка щелочами, кислотами, спиртом, ацетоном, влияние высоких температур и давления и пр.) третичная и четвертичная структуры белка изменяются, потому что разрываются водородные и ионные связи.

Определение 2

Денатурация – нарушение естественной (нативной) структуры белка.

При денатурации уменьшается растворимость белков, изменяется форма и размеры молекул, теряется ферментативная активность и т.п. Процесс денатурации оборотный, то есть возвращение нормальных условий сопровождается непроизвольным оновлением естественной (природной) структуры белка. Этот процесс называют ренатурацией.

Замечание 4

Все особенности строения и функционирования белковой макромолекулы зависят от его первичной структуры.

Функции белков в клетке

  • Строительная (пластическая) функция белковых молекул является одной из важнейших.Они являются составным компонентом клеточных мембран и органел. Стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных также состоят в основном из белка.

  • Двигательная функция обеспечивается особенными сократительными белками, благодаря которым осуществляются движения жгутиков и ресничек, перемещение хромосом во время деления клеток, сокращение мускулатуры, движения органов растений и т.п., пространственные изменения положения различных структур организма.

  • Транспортная функция белков обеспечивается их способностью связывать и переносить с течением крови химические соединения.

Пример 2

Белок крови гемоглобин переносит кислород из лёгких в клетки других органов и тканей (аналогичную функцию в мышцах выполняет миоглобин).

Белки сыворотки крови переносят липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.

Молекулы белков, входящих в состав плазматической мембраны, берут участие в транспорте веществ как в клетку, так и из неё.

Белки выполняют и защитную функцию. Как ответ на проникновение внутрь чужеродных веществ (антигенов – белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов) в клетке вырабатываются особенные белки – иммуноглобулины (антитела), которые нейтрализуют чужеродные вещества и осуществляют иммунологичную защиту организма.

Благодаря функционированию иммунной системы организма обеспечивается распознавание антигенов антигенным детерминантам (характерным участкам их молекул). Благодаря этому специфически связываются и обеззараживаются чужеродные вещества за.

Замечание 5

Внешнюю защитную функцию могут выполнять также и белки, токсические для других организмов ( белок яда змей).

Белкам свойственна также сигнальная функция. В поверхность клеточной мембранны встроены молекулы белков, которые в ответ на действия факторов внешней среды способны к изменению свей третичной структуры. Так происходит восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Регуляторная функция свойственна белкам-гормонам, которые влияют на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, учавствуют в росте размножении и других жизненно важных процессах.

Пример 3

Одним из наиболее известных гормонов является инсулин, понижающий содержание сахара в крови. В случае стойкой недостаточности инсулина содержание сахара в крови увеличивается и развивается сахарны диабет. Главными регуляторами биохимических процессов в организме могут быть и многочисленные белки-ферменты (каталитическая функция).

Белки являются и энергетическим материалом. При расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии, необходимой для большинства жизненно важных процессов в клетке.

Ферменти, их роль в клетке

Определение 3

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, присутствующие во всех организмах и выполняющие функцию биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке происходят при умеренной температуре нормальном давлении и в нейтральной среде.

При таких условиях течение реакций синтеза или распада веществ в клетке был быочень медленным, если бы не действие ферментов.

Ферменты ускоряют реакции за счёт снижения энергии активации не измененяя их общего результата, то есть при их наличии для придания молекулам, вступающим в реакцию, реакционной способности, необходимо значительно меньше энергии

Все процессы в живом организме прямо или косвенно происходят с участием ферментов.

Под действием ферментов составляющие компоненты пищи (белки, липиды, углеводы и др.) расщепляются до простейших соединений, а из них позже синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Потому нарушение образования и активности ферментов часто становятся причиной тяжёлых заболеваний.

Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный катализ в химической промышленности, однако в отличие от последнего характеризируется чрезвычайно высокой степенью специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует лишь на один тип связи). Этим обеспечивается тонкое регулирование всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и т. п.), происходящих в клетке и организме.

Пример 4

Фермент уреаза катализирует расщепление только одного вещества – мочевины, но не действует каталитически на структурно родственные соединения.

Для понятия механизма действия ферментов, которые имеют высокую специфичность, чрезвычайно важна теория активного центра.

Согласно с ней, в молекуле каждого фермента есть один или больше участков, в которых катализ происходит за счёт тесного (во многих местах) контакта между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества), а функциональная группа (пример – ОН – группа аминокислоты серина), или же отдельная аминокислота, выступает активным центром.

Обычно для действия катализатора необходимо, чтобы объединились несколько аминокислотных остатков, расположенных в определённой последовательности (в среднем 3 – 12).

Активный центр также может формироваться благодаря связи ферментов с ионами металов, витаминами и другими соединениями небелковой природы – так называемыми коферментами, или кофакторами.

Химическое строение и форма активного центра такова, что с ним способны связывать лишь определённые субстраты благодаря их идеальному соответствию (взаимодополняемости, или комплементарности) друг другу.

Остальные аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле ферментп соответствующую глобулярную форму, необходимую для эффективной работы самого центра.

Кроме того, вокруг большой молекулы фермента возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими ассиметрической формы. В результате ослабевают химические связи и начальная затрата энергии на реакцию, которая катализируется, будет меньше, а значит, значительно увеличится её скорость.

Пример 5

Одна молекула фермента каталазы способна за 1 мин расщепить более 5 млн. молекул перекиси водорода, которая возникает во время окисления в организме различных соединений.

Активный центр некоторых ферментов в присутствии субстрата может изменять конфигурацию: для обеспечения наибольшей каталитической активности такой фермент специально ориентирует свои функциональные группы.

Молекулы субстрата, присоединяясь к ферменту, также в определённых пределах изменяют свою конфигурацию для увеличения реакционной способностит функциональных групп центра.

На заключительном этапе химической реакции комплекс фермента и субстрата распадается, образуются конечные продукты и свободный фермент. Активный центр при этом освобождается и способен снова принимать новые молекулы субстрата.

Скорость реакций с участием ферментов зависит от многих факторов: от концентрации фермента, от природы субстрата, от давления, температуры, кислотности среды, от наличия ингибиторов.

При температурах, близких к 0˚С, до минимума замедляется скорость биохимических реакций. Это свойство широко используют в различных отраслях, особенно в медицине и сельском хозяйстве.

Пример 6

Для консервации органы человека (почки, серце, селезёнка, печень) перед пересадкой больному подвергают охлаждению, чтобы понизить интенсивность биохимических реакций и тем самым продлить время жизни этих органов. При быстром замораживании пищевых продуктов предотвращается размножение микроорганизмов, а так же инактивируются их ферменты, потому они уже не способны вызывать разложение пищевых продуктов.

Источник: https://spravochnick.ru/biologiya/himiya_zhizni/stroenie_i_funkcii_belkov/

Поделиться:
Нет комментариев

    Добавить комментарий

    Ваш e-mail не будет опубликован. Все поля обязательны для заполнения.

    ×
    Рекомендуем посмотреть